La manière dont les protéines sont digérées peut avoir des effets directs sur le fonctionnement de notre corps, notamment par son influence sur la vitesse de libération des acides aminés ou sur la production de peptides bioactifs. Ce processus dépend à la fois des propriétés propres aux protéines, du contexte alimentaire dans lequel elles s’insèrent et de la spécificité des enzymes digestives qui agissent successivement.

Parmi celles-ci, la pepsine, active dès la phase gastrique, joue un rôle central dans les premières
étapes de déconstruction des protéines. Une approche transdisciplinaire a permis de réinterroger la spécificité de cette enzyme, en mobilisant des outils analytiques et méthodes statistiques innovantes appliqués aux séquences peptidiques libérées lors de digestions in vitro de différentes protéines.

Les modèles développés mettent en évidence l’influence des acides aminés situés de part et d’autre de la liaison peptidique ciblée, jusqu’au septième résidu en amont et en aval. Les caractéristiques physicochimiques locales modulent également l’action de la pepsine : les structures secondaires flexibles (« coils ») exercent un effet favorable, tandis qu’une hydrophobie ou la présence de charges positives tendent à limiter l’hydrolyse.

Cette diversité de facteurs pourrait expliquer pourquoi la pepsine est souvent décrite comme une protéase à spécificité variable.

Dans le cas particulier de l’ovalbumine, la principale protéine contenue dans le blanc d’œuf, l’état d’agrégation des protéines a modifié non seulement la cinétique de digestion, mais aussi la nature des liaisons hydrolysées. Certaines coupures semblent même caractéristiques de formes d’agrégation spécifiques, qu’elles soient particulaires ou fibrillaires.

Ces travaux contribuent à une compréhension plus fine des règles gouvernant l’action de la pepsine. À terme, cette connaissance pourrait permettre de mieux orienter la libération de peptides lors de la digestion, en jouant sur certains procédés capables de modifier les propriétés physico-chimiques des protéines, comme l’agrégation.